Introduction
Chemical elements of biological systems; symbolic representation of molecules; three-dimensional molecular models; the reversible interactions between biological molecules and water. Ion and hydrogen bonds, hydrophobic attractions.
Structure and functions of proteins
Amino acids: physico-chemical properties; titration curves. The peptide bond: stiffness and flatness, chemical and enzymatic hydrolysis of the peptide bond. Folding of polypeptide chains: regular structures (helix and structure b) and irregular structures. Levels of structure in protein architecture: secondary, tertiary and quaternary structure. Chemical bonds in the three-dimensional organization of proteins: hydrogen, ionic, hydrophobic bonds, disulfides. Protein denaturing. Physical denaturating agents: heat, radiation. Irreversible and reversible chemical denaturant agents. Simple and conjugated proteins. The proteins that bind oxygen: myoglobin and hemoglobin. Structural organization of hemoproteins: chemistry and functional role of heme. Oxygenation curve of myoglobin and hemoglobin. Cooperative bond. Effect of pH, temperature and carbon dioxide on the oxygenation curve of hemoglobin. Effect of diphospholerate. Adult hemoglobin (Hb A), fetal hemoglobin (Hb F). Overview of pathological hemoglobins. Enzymes as biological catalysts. Overview of enzyme classification. Enzymatic kinetics: pH effect, temperature, substrate concentration. The Michaelis-Menten model. Competitive and non-competitive inhibitors. Allosteric enzymes, allosteric regulators. Coerms and vitamins.. of proteins and amino acids
Digestion of proteins: digestive enzymes (pepsin, chimotripsin, trypsin, carboxypeptidase, aminopeptidase), activation mechanisms, specificity of hydrolysis. Absorption and transport of amino acids. Catabolism of amino acids: oxidative and transaminative deamination; decarboxylation. Role of pyridosulfphosphate. Role of flavinic coerms. Formation of hydrogen peroxide and its toxic effects. Elimination of hydrogen peroxide: catalase, glutathione peroxidase. Free oxygen radicals and protection systems: superoxide dismutase and biological "scavengers" of radicals (glutathione, uric acid). Formation of ammonia. Toxic effects of ammonia. Elimination of ammonia: urea cycle. Ammonia organication: synthesis of asparagine and glutamine. Anabolism of amino acids: protein synthesis (nods).
Carbohydrates
Monosaccharides, disaccharides, polysaccharides. Simple and complex sugars (glicoproteins). Starch and glycogen as reversible reserves of glucose. Digestion of polysaccharides: salivary and pancreatic amilase; deramifying enzymes. Lycolysis and ATP synthesis. Phosphorylation at substrate level, energy yield of glicolisis. Oxidation of glucose by the pentose phosphate cycle: formation of NADPH and ribose 5-phosphate. Control of oxidative glucose flows in glicolisis and pentosis cycle. Glicogen synthesis and glicogenolysis: hormonal controls and intracellular mediators (AMPc); amplification of the chemical signal by cascade reactions, protein kinase and proteinphosphase, G proteins. Some genetic diseases in the metabolism of the glicogen. Gluconeogenesis: amino gluc and lipogenetic acids. Conversion of pyruvate into acetyl-CoA: the role of thyamine and pathological effects in vitamin B1 deficiency. Tricarboxylic acid cycle: transport of electrons on pyridian and flavinic coenzymes; cycle regulation by allosteric activtors and inhibitors. The synthesis of ATP by oxidative phosphorylation.I lipidi
Classificazione dei lipidi. Digestione dei trigliceridi. Assorbimento degli acidi grassi e del glicerolo. Ossidazione degli acidi grassi. Bilancio energetico. Formazione dei corpi chetonici. Sintesi degli acidi grassi:la proteina trasportatrice di acili, la richiesta di NADPH, accoppiamento tra ciclo dei pentosi e sintesi di acidi grassi.
Biochimica dei tessuti connettivi
Le principali proteine dei connettivi. Il collageno: composizione amminoacidica, la presenza di amminoacidi inusuali, gli zuccheri legati, struttura del tropocollageno, gli eventi maturativi, la rimozione dei telopeptidi, la formazione di legami trasversi. Difetti genetici ed acquisiti nella formazione del collageno: ruolo della vitamina C e degli ioni rame. I geni del collageno e distribuzione tissutale. La demolizione del collageno: le collagenasi specifiche e le collagenasi batteriche. L'elastina: anologie e differenze rispetto al collageno. Le elastasi ed altri enzimi proteolitici demolitori dell'elastina. Gli inibitori biologici delle elastasi. Patologie molecolari legate alla rapida demolizione dell'elastina. I proteoglicani: la componente glicidica e la componente proteica. Ruolo funzionale dei proteoglicani. Le mucopolisaccaridosi:analisi di patologie molecolari. La fibronettina e la laminina.
Calcio fosforo fluoro
Calcio: assorbimento, complessi, contenuto nel plasma, nei tessuti molli, nelle ossa, nei denti. La regolazione ormonale della concentrazione del calcio ematico. Il calcio come secondo messaggero cellulare: contrazione muscolare, attivazione di enzimi. Pompe del calcio. Fosforo: assorbimento, contenuto ematico e tissutale. Regolazione ormonale della concentrazione del fosforo. Il complesso calcio fosforo nei tessuti ossificati: l'idrossiapatite. Il fluoro: contenuto nelle acque e negli alimenti. Assorbimento e distribuzione del fluoro nei tessuti umani.
Biochimica del dente e della saliva
Composizione chimica del dente e dell’ambiente buccale: smalto, dentina, cemento, osso, saliva, placca dentaria e tartaro. Biochimica dello smalto: proteine dello smalto, componenti organici ed inorganici dello smalto maturo. Curve di solubilità dello smalto e della dentina in ambiente acido. I prodotti acidi generati dalla fermentazione batterica in presenza di residui di cibo. Effetti di ioni fluoruro sui sistemi enzimatici e tossicità del fluoro. Aspetti biochimici della carie e delle malattie paradontali.